Синтез биокаталитических систем с использованием пероксидазы корня хрена

Гребенникова, О.В. и Сульман, А.М. и Шиманская, Е.И. и Филатова, А.Е. (2022) Синтез биокаталитических систем с использованием пероксидазы корня хрена. Вестник ТвГУ. Серия: Химия (2). С. 7-15. ISSN 1995-0152

[thumbnail of ХИМИЯ_2_2022_блок-7-15.pdf]

PDF - Опубликованная версия
745kB

Абстракт

В статье описываются несколько способов синтеза биокатализаторов на основе пероксидазы корня хрена (К.Ф. 1.11.1.7), иммобилизованной на различные носители (магнитные наночастицы Fe3O4, SiO2, Al2O3, сверхсшитый полистирол марки MN-100 и Sepabeads EC-HA). Полученные биокаталитические системы могут применяться для экологически безопасного синтеза полупродукта витамина Е – 2,3,5- триметилгидрохинона с помощью окисления 2,3,6-триметилфенола пероксидом водорода. В работе использовался ковалентный метод иммобилизации ферментов. В качестве модифицирующего агента использовался хитозан, для активации ферментного носителя использовался глутаровый альдегид и 3-аминопропилтритоксисилан. Для всех биокатализиторов подобраны оптимальные условия окисления субстрата – температура и значение рН. Лучшие результаты по окислению 2,3,6-триметилфенола показал биокатализатор на основе пероксидазы, иммобилизованной на магнитные наночастицы Fe3O4. Такая биокаталитическая система показала хорошие результаты в 5 повторных экспериментах

Абстракт (англ.)

The article describes several methods for the synthesis of biocatalysts based on horseradish root peroxidase (EC 1.11.1.7) immobilized on various supports (Fe3O4, SiO2, Al2O3 magnetic nanoparticles, MN-100 hypercrosslinked polystyrene and Sepabeads EC-HA). The resulting biocatalytic systems can be used for the environmentally safe synthesis of vitamin E intermediate 2,3,5- trimethylhydroquinone via the oxidation of 2,3,6-trimethylphenol with hydrogen peroxide. We used the covalent method of enzyme immobilization. Chitosan was used as a modifying agent, and glutaraldehyde and 3- aminopropyltrioxysilane were used to activate the enzyme carrier. For all biocatalysts, the optimal conditions for the oxidation of the substrate, i.e., temperature and pH value, were selected. The best results in the oxidation of 2,3,6-trimethylphenol were shown by a biocatalyst based on peroxidase immobilized on Fe3O4 magnetic nanoparticles. This biocatalytic system showed good results in 5 repeated experiments

Тип объекта:	Статья
Сведения об авторах:	ГРЕБЕННИКОВА Ольга Валентиновна – кандидат химических наук, доцент кафедры Биотехнологии химии и стандартизации, ФГБОУ ВО Тверской государственный технический университет, г. Тверь, СУЛЬМАН Александрина Михайловна-кандидат химических наук, доцент кафедры Биотехнологии химии и стандартизации, ФГБОУ ВО Тверской государственный технический университет г. Тверь, ШИМАНСКАЯ Елена Игоревна - кандидат химических наук, доцент кафедры Биотехнологии химии и стандартизации, ФГБОУ ВО Тверской государственный технический университет г. Тверь, ФИЛАТОВА Анастасия Евгеньевна - кандидат химических наук, доцент кафедры Биотехнологии химии и стандартизации, ФГБОУ ВО Тверской государственный технический университет, г. Тверь.
Ключевые слова:	магнитоотделяемые биокатализаторы, иммобилизация, пероксидаза, окисление 2,3,6-триметилфенола
Ключевые слова (англ.):	magnetically detachable biocatalysts, immobilization, peroxidase, oxidation of 2,3,6-trimethylphenol
Категории:	5 Математика. Естественные науки > 57 Биологические науки > 577 Материальные основы жизни. Биохимия. Молекулярная биология. Биофизика > 577.1 Химические основы жизни. Биохимия и биоорганическая химия. Общие вопросы > 577.15 Ферменты. Катализаторы биохимических реакций. Энзимология
Подразделения:	Университеты > Тверской государственный технический университет
ID Code:	11433
Deposited On:	14 Июл 2022 07:42
Последнее изменение:	14 Июл 2022 07:42

Repository Staff Only: item control page